Especialista del Departamento de Ciencias Naturales de la Universidad Autónoma Metropolitana (UAM) realiza investigación en ingeniería de proteínas, con el fin de prolongar su vida útil y establecer los mecanismos generales para estabilizarlas y modificarlas, lo cual favorecerá los campos farmacéutico e industrial.
El proyecto a cargo de la doctora Mariana Peimbert Torres, académica del citado Departamento de la Unidad Cuajimalpa, se dio a conocer en el marco del Segundo Congreso Rama de Fisicoquímica. Estructura y Diseño de proteínas, celebrado en el Auditorio Arquitecto Pedro Ramírez Vázquez de la Rectoría General de esta casa de estudios.
Esta investigación puede estar involucrada tanto en el desarrollo de fármacos para el tratamiento contra el cáncer, como en la elaboración de refrescos, pues pasar del jarabe de maíz al de fructuosa requiere diversos tipos de encimas, buscando aquellas que dan mayor rendimiento. |
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En el encuentro, que conjuntó a cerca de un centenar de especialistas de diversos centros académicos y de investigación, la docente estableció que las proteínas –macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos– de manera natural son suficientemente estables para funcionar en los organismos vivos, ya que en general tienen condiciones sin variación, es decir, están controladas.
Sin embargo, para muchas aplicaciones industriales es importante que estos materiales tengan una vida media mayor, lo cual no es fácil de conseguir, pues para su utilización y funcionalidad son sometidos a diferentes condiciones de temperatura, pH o salinidad, lo cual altera su permanencia.
Esta investigación que pretende ubicar la persistencia de las proteínas, explicó, se lleva a cabo desde hace dos años en colaboración con el Instituto de Biotecnología de la Universidad Nacional Autónoma de México, así como con un grupo de científicos de Brasil dirigido por el doctor Flavio Henrique Silva, de la Universidad Federal de San Carlos.
La especialista en Ciencias Bioquímicas indicó que la idea es realizar análisis filogenéticos –estudio de las relaciones evolutivas– de todas las familias de las macromoléculas, para detectar posiciones y cambios que puedan hacerlas más inalterables.
La primera parte de la investigación, detalló, consistió en registrar la familia de cada proteína en computadora y con los resultados se procedió a efectuar trabajos de Biología Molecular, concretamente mutagénesis (producción de mutaciones sobre el Ácido Desoxirribonucleico) del gen de cada material, con el fin de generar los cambios que se consideran importantes para el uso farmacéutico e industrial.
El estudio se encuentra en la etapa de trabajo bioquímico para confrontar las hipótesis, en el cual se somete a las macromoléculas puras a diferentes condiciones de temperatura.
Uno de los modelos con los que se trabaja es la cistatina, proteína que funciona como inhibidor de proteasas (que catalizan la degradación de estas macromoléculas) y que forma parte de la regulación del ciclo celular.
La docente consideró que la indagación puede estar involucrada para el desarrollo de fármacos en el tratamiento contra el cáncer, debido a esta relación con las células. En el momento de estabilizar las cistatinas y hacerlas más resistentes, podrán efectuarse más pruebas para el uso clínico.
Hasta el momento se ha detectado que para proteínas pequeñas el análisis es sencillo y un estudio que promedia toda la familia resulta en estabilización, no así para macromoléculas más grandes y complejas. |
